TB-500 Fragment (17-23)

Comprar TB-500 Fragment 17-23 en Pepcore: TB-500 Fragment (17-23) en polvo liofilizado (10 mg), pureza ≥99 % por HPLC, enviado desde los Países Bajos el mismo día laborable. TB500 Fragment (17-23) es un péptido sintético corto, de tan solo siete aminoácidos, que reproduce el tramo central de unión a la actina de la proteína timosina beta-4, de mayor tamaño. En investigación se conoce sobre todo por este motivo central LKKTETQ, lo que lo convierte en un sustituto práctico para estudiar cómo el péptido completo se une a la actina.

Comprar TB-500 Fragment 17-23: datos clave

• Cantidades disponibles: 10 mg
• Pureza: ≥99 % por HPLC – certificado de análisis (HPLC y MS) a petición
• Forma: Polvo liofilizado
• Precio: desde 54,00 €
• Envío: el mismo día laborable desde los Países Bajos si pagas antes de las 14:00 CET (lu–sá)
• Entrega: con seguimiento a toda Europa – gratis desde 250 €
• Pago: transferencia SEPA o cripto (USDC, USDT, Bitcoin)

TB-500 Fragment 17-23 en resumen

Cuenta además con una sólida base de investigación construida en torno a la timosina beta-4, con trabajos de laboratorio publicados que exploran su actividad (Sosne et al., 2003, FASEB Journal). Por eso este fragmento definido resulta un punto de referencia útil para el trabajo de relación estructura-actividad.

Aplicaciones en investigación

• Investigación de la unión a la actina y del citoesqueleto
• Estudios de relación estructura-actividad
• Modelos de fragmentos de la timosina beta-4
• Investigación de laboratorio de procesos celulares

El producto se suministra en forma de polvo liofilizado.

¿Qué es TB-500 Fragment 17-23?

La timosina beta-4 es un péptido de investigación intracelular de 43 aminoácidos que secuestra la actina, ampliamente distribuido entre los tipos celulares de mamíferos. La investigación estructural ha identificado una región central que abarca los residuos 17-23 (secuencia LKKTETQ) como el principal motivo de unión a la actina dentro del péptido original. Este heptapéptido se conserva entre los miembros de la familia de las beta-timosinas y se ha cartografiado en investigaciones mutacionales y cristalográficas como una región de contacto clave para la G-actina monomérica.

TB500 Fragment (17-23) se ofrece como una versión sintética de este motivo central de unión a la actina. La investigación del heptapéptido como compuesto de investigación independiente ha respaldado estudios de laboratorio sobre investigación de estructura-actividad, en los que el fragmento aislado del sitio activo se compara con la secuencia completa de la timosina beta-4 en investigación de la unión a la actina y en modelos de investigación de procesos celulares.

Al proporcionar un fragmento de unión a la actina discreto y de secuencia definida, TB500 Fragment (17-23) permite estudios de laboratorio que distinguen la contribución del motivo central de unión a la actina de la actividad más amplia de investigación de la dinámica del citoesqueleto del péptido original completo. Esto lo convierte en un compuesto de referencia valioso en la investigación comparativa de la timosina beta-4 y en la investigación de estructura-función.

TB-500 Fragment 17-23: estructura y especificaciones

TB-500 Fragment 17-23 en la investigación de laboratorio

Investigación de la unión a la actina en el motivo central de Tβ4

TB500 Fragment (17-23) corresponde al motivo central de unión a la actina de la timosina beta-4 (residuos 17-23, LKKTETQ). En estudios de laboratorio, este heptapéptido interactúa con la G-actina monomérica y contribuye a la investigación de cómo el dominio aislado de unión a la actina modula la investigación de la dinámica del citoesqueleto en comparación con el péptido original completo.

Investigación de estructura-actividad

Al aislar los residuos 17-23 de la timosina beta-4, TB500 Fragment (17-23) respalda la investigación de estructura-actividad que distingue la contribución del motivo central de unión a la actina del contexto de secuencia más amplio del péptido completo. La investigación comparativa con TB-500 permite estudiar cómo se comportan los fragmentos del sitio activo en la investigación de la unión a la actina y en modelos de investigación de procesos celulares.

Señalización en la investigación de procesos celulares

Los estudios de laboratorio han examinado cómo el heptapéptido LKKTETQ interactúa con modelos de investigación de procesos celulares, incluida la investigación de la migración endotelial y epitelial. Estas investigaciones respaldan el estudio de la farmacología del dominio de unión a la actina en la investigación de vías celulares.

Investigación de la vía inflamatoria

Los modelos de investigación han estudiado cómo el fragmento LKKTETQ modula los marcadores de investigación de la vía inflamatoria y la investigación de la señalización de citoquinas, lo que proporciona una herramienta de investigación del sitio activo definida junto a la secuencia completa de la timosina beta-4.

Conclusión

TB500 Fragment (17-23) es un heptapéptido sintético definido que corresponde al motivo central de unión a la actina de la timosina beta-4 (residuos 17-23, LKKTETQ). Su secuencia discreta lo convierte en un compuesto de referencia valioso en la investigación de la unión a la actina, en la investigación de estructura-actividad que compara fragmentos del sitio activo con el péptido original completo y en la investigación de procesos celulares. Al proporcionar la región central aislada de unión a la actina, TB500 Fragment (17-23) respalda estudios de laboratorio sobre la dinámica del citoesqueleto y la farmacología del sitio activo de la timosina beta-4.

Reconstitución y conservación

TB-500 Fragment 17-23 se suministra como polvo liofilizado en un vial de vidrio sellado. En el laboratorio se reconstituye con agua bacteriostática, añadida despacio por la pared interior del vial y agitando suavemente en círculos hasta disolverse, sin sacudir. Nuestra calculadora de péptidos calcula la concentración para tu vial y la guía de reconstitución explica cada paso.

Guarda los viales cerrados en un lugar fresco, seco y protegido de la luz, congelados a −20 °C para el largo plazo. Una vez reconstituida, conserva la solución a 2–8 °C; nuestra guía de estabilidad de péptidos indica la vida útil típica.

Comprar TB-500 Fragment 17-23 en Pepcore: envío y pago

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Preguntas frecuentes

Referencias científicas

• Sosne G et al. (2010). Biological activities of thymosin beta4 defined by active sites in short peptide sequences. The FASEB Journal. PubMed
• Philp D et al. (2003). Thymosin beta 4 and a synthetic peptide containing its actin-binding domain promote dermal wound repair in db/db diabetic mice and in aged mice. Wound Repair and Regeneration. PubMed
• Huff T et al. (2001). beta-Thymosins, small acidic peptides with multiple functions. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. PubMed
• Van Troys M et al. (1996). The actin binding site of thymosin beta 4 mapped by mutational analysis. The EMBO Journal. PubMed
• Domanski M et al. (2004). Coupling of folding and binding of thymosin beta4 upon interaction with monomeric actin monitored by nuclear magnetic resonance. The Journal of Biological Chemistry. PubMed
• Ho EN et al. (2012). Doping control analysis of TB-500, a synthetic version of an active region of thymosin β4, in equine urine and plasma by liquid chromatography-mass spectrometry. Journal of Chromatography A. PubMed

Más estudios: PubMed: TB-500 Fragment 17-23

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