Dermorphin

Acheter Dermorphin chez Pepcore : Dermorphin sous forme de poudre lyophilisée (10 mg), pureté ≥99 % HPLC, expédié depuis les Pays-Bas le jour ouvré même. La dermorphine est un peptide opioïde naturel composé de sept acides aminés, découvert pour la première fois dans la peau d'une grenouille arboricole d'Amérique du Sud. Elle est surtout connue dans la recherche sur les récepteurs opioïdes, et un rare résidu D-alanine dans sa séquence constitue la particularité inhabituelle qui la distingue des peptides présents chez les mammifères.

Acheter Dermorphin : l'essentiel

• Quantités disponibles: 10 mg
• Pureté: ≥99 % par HPLC – certificat d'analyse (HPLC et MS) sur demande
• Forme: Poudre lyophilisée
• Prix: à partir de 69,00 €
• Expédition: le jour ouvré même depuis les Pays-Bas pour un paiement avant 14 h 00 CET (lun–sam)
• Livraison: suivie dans toute l'Europe – offerte dès 250 €
• Paiement: virement SEPA ou crypto (USDC, USDT, Bitcoin)

Dermorphin en bref

Elle possède également un solide historique de recherche, qui remonte aux travaux l'ayant décrite et séquencée pour la première fois (Montecucchi et al., 1981). Cette assise précoce explique en partie pourquoi elle demeure un peptide de référence dans ce domaine.

Applications en recherche

• Recherche sur la signalisation des récepteurs opioïdes
• Études des récepteurs de neuropeptides
• Modèles de recherche sur la stabilité des peptides
• Études des peptides d'origine amphibienne

Le produit est fourni sous forme de poudre lyophilisée.

Qu'est-ce que le Dermorphin ?

La dermorphine a été isolée et caractérisée pour la première fois en 1981 à partir d'extraits méthanoliques de la peau de Phyllomedusa sauvagei par Montecucchi, Erspamer et leurs collègues. Le peptide a été identifié comme le prototype d'une nouvelle classe de peptides opioïdes se distinguant par l'incorporation d'un acide aminé D en position 2, produit par isomérisation post-traductionnelle de la L-alanine codée sous l'action d'une isomérase d'acides aminés spécialisée présente dans les granules sécrétoires de la peau de la grenouille.

La séquence de la dermorphine (H-Tyr-D-Ala-Phe-Gly-Tyr-Pro-Ser-NH2) diffère nettement des enképhalines et des endorphines des mammifères, dépourvue du motif N-terminal traditionnel Tyr-Gly-Gly-Phe. Malgré cette divergence structurale, elle se lie avec une affinité et une sélectivité exceptionnellement élevées aux récepteurs opioïdes μ dans les modèles de recherche. Le résidu D-Ala2 est essentiel à cette activité dans la recherche sur la liaison aux récepteurs, car son remplacement par la L-alanine rend le peptide pratiquement inactif au niveau du récepteur.

Depuis sa découverte, plus d'une centaine d'analogues de la dermorphine ont été synthétisés, établissant des relations structure-activité complètes pour cette famille de peptides. Ce positionnement à l'intersection de la chimie des peptides d'amphibiens, de la recherche sur la signalisation des récepteurs opioïdes et des études de liaison aux récepteurs de neuropeptides a fait de la dermorphine un composé de référence largement utilisé dans les modèles de recherche en laboratoire sur la pharmacologie des récepteurs opioïdes.

Dermorphin : structure et spécifications

Dermorphin dans la recherche en laboratoire

Engagement du récepteur opioïde μ

La dermorphine est étudiée comme l'un des agonistes naturels des récepteurs opioïdes μ parmi les plus puissants et les plus sélectifs dans les modèles de recherche. Dans la recherche sur la liaison aux récepteurs, elle présente une forte affinité pour les récepteurs μ et une affinité nettement plus faible pour les sous-types de récepteurs opioïdes δ et κ. Cette sélectivité en fait un outil de précision pour la recherche sur la signalisation des récepteurs opioïdes, les études de couplage aux protéines G et les investigations des voies intracellulaires en aval.

Cascades de signalisation du récepteur

Lors de l'engagement du récepteur opioïde μ, la dermorphine module la signalisation couplée aux protéines Gαi/o dans les modèles de recherche, notamment l'inhibition de l'activité de l'adénylate cyclase, la modulation de l'AMP cyclique intracellulaire et l'activation des canaux potassiques à rectification entrante. Ces cascades sont largement étudiées dans les études de liaison aux récepteurs de neuropeptides et la recherche sur la signalisation des récepteurs opioïdes.

Stabilité enzymatique via le D-Ala2

La présence du résidu D-Ala2 confère une résistance à la dégradation par les aminopeptidases et les endopeptidases des mammifères dans les modèles de recherche, ce qui se traduit par un engagement prolongé au niveau du récepteur par rapport aux peptides opioïdes constitués d'acides aminés L. Cette propriété est étudiée dans la recherche en laboratoire portant sur la façon dont la substitution par un acide aminé D influence la stabilité des peptides, la recherche sur la perméabilité de la barrière hémato-encéphalique et la durée d'occupation du récepteur dans les modèles de recherche.

Recherche structure-activité

Par la modification systématique de la séquence de la dermorphine, incluant des substitutions aux positions 2, 4 et 6, des études de troncature et des remplacements supplémentaires par des acides aminés D, les chercheurs cartographient les déterminants structuraux de la sélectivité pour le récepteur μ, de l'affinité de liaison et de l'efficacité agoniste. Le tétrapeptide N-terminal (Tyr-D-Ala-Phe-Gly) a été identifié dans les modèles de recherche comme la séquence minimale requise pour l'engagement du récepteur opioïde μ.

Conclusion

La dermorphine est un composé de recherche heptapeptidique d'amphibien naturel, étudié comme agoniste des récepteurs opioïdes de haute affinité et sélectif des récepteurs μ dans les modèles de recherche. L'incorporation d'un résidu D-alanine en position 2, une caractéristique rare parmi les peptides des vertébrés, lui confère une stabilité enzymatique exceptionnelle et la distingue structurellement de tous les peptides opioïdes des mammifères. En servant de prototype à une classe distincte de composés de recherche peptidiques opioïdes, la dermorphine offre un outil de recherche précieux pour la recherche sur la signalisation des récepteurs opioïdes, les études de liaison aux récepteurs de neuropeptides et la recherche structure-activité des peptides dans les modèles de recherche.

Reconstitution et conservation

Le Dermorphin est fourni sous forme de poudre lyophilisée dans un flacon en verre scellé. Au laboratoire, il est reconstitué avec de l'eau bactériostatique, ajoutée lentement le long de la paroi intérieure du flacon puis mélangée par rotation douce jusqu'à dissolution, sans secouer. Notre calculateur de peptides calcule la concentration pour votre flacon et le guide de reconstitution détaille chaque étape.

Conservez les flacons fermés au frais, au sec et à l'abri de la lumière, congelés à −20 °C pour le long terme. Une fois reconstituée, gardez la solution entre 2 et 8 °C ; notre guide de stabilité des peptides indique les durées de conservation typiques.

Acheter Dermorphin chez Pepcore : livraison et paiement

Les commandes payées avant 14 h 00 CET (du lundi au samedi) quittent notre entrepôt aux Pays-Bas le jour ouvré même, dans un emballage discret et suivi. La livraison prend 1 à 2 jours ouvrés vers les Pays-Bas et la Belgique, 2 à 7 vers l'Allemagne, la France, l'Espagne, l'Italie et le Luxembourg et 3 à 8 vers le reste de l'UE ; le Royaume-Uni, la Suisse et la Norvège 5 à 10 jours plus la douane. La livraison coûte à partir de 8,49 € et est offerte dès 250 € – voir nos conditions de livraison.

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Questions fréquentes

Références scientifiques

• Montecucchi PC et al. (1981). Amino acid composition and sequence of dermorphin, a novel opiate-like peptide from the skin of Phyllomedusa sauvagei. International Journal of Peptide and Protein Research. PubMed
• Broccardo M et al. (1981). Pharmacological data on dermorphins, a new class of potent opioid peptides from amphibian skin. British Journal of Pharmacology. PubMed
• Lazarus LH et al. (1989). Dermorphin gene sequence peptide with high affinity and selectivity for delta-opioid receptors. The Journal of Biological Chemistry. PubMed
• Erspamer V et al. (1989). Deltorphins: a family of naturally occurring peptides with high affinity and selectivity for delta opioid binding sites. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. PubMed
• Salvadori S et al. (1995). Delta opioidmimetic antagonists: prototypes for designing a new generation of ultraselective opioid peptides. Molecular Medicine. PubMed
• Negri L et al. (2000). Pharmacology of amphibian opiate peptides. Peptides. PubMed

Autres études : PubMed: Dermorphin

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