Dermorphin

Comprare Dermorphin da Pepcore: Dermorphin come polvere liofilizzata (10 mg), purezza ≥99% HPLC, spedito dai Paesi Bassi lo stesso giorno lavorativo. Dermorphin è un peptide oppioide naturale composto da sette amminoacidi, individuato per la prima volta nella pelle di una raganella sudamericana. Nella ricerca è noto soprattutto per lo studio dei recettori oppioidi, e un raro elemento costitutivo di D-alanina nella sua sequenza è la caratteristica insolita che lo distingue dai peptidi presenti nei mammiferi.

Comprare Dermorphin: dati principali

• Quantità disponibili: 10 mg
• Purezza: ≥99% in HPLC – certificato di analisi (HPLC e MS) su richiesta
• Forma: Polvere liofilizzata
• Prezzo: da 69,00 €
• Spedizione: lo stesso giorno lavorativo dai Paesi Bassi se paghi entro le 14:00 CET (lun–sab)
• Consegna: tracciata in tutta Europa – gratuita da 250 €
• Pagamento: bonifico SEPA o cripto (USDC, USDT, Bitcoin)

Dermorphin in sintesi

Dispone inoltre di una solida storia di ricerca, che risale al lavoro che per primo lo descrisse e ne determinò la sequenza (Montecucchi et al., 1981). Questa base iniziale è parte del motivo per cui compare ancora come peptide di riferimento in questo campo.

Applicazioni nella ricerca

• Ricerca sulla segnalazione dei recettori oppioidi
• Studi sui recettori dei neuropeptidi
• Modelli di ricerca sulla stabilità dei peptidi
• Studi sui peptidi di origine anfibia

Il prodotto è fornito sotto forma di polvere liofilizzata.

Che cos'è Dermorphin?

Dermorphin fu isolato e caratterizzato per la prima volta nel 1981 a partire da estratti metanolici della pelle di Phyllomedusa sauvagei da Montecucchi, Erspamer e colleghi. Il peptide fu identificato come il prototipo di una nuova classe di peptidi oppioidi caratterizzata dall'incorporazione di un D-amminoacido in posizione 2, prodotto attraverso isomerizzazione post-traduzionale della L-alanina codificata da parte di una isomerasi amminoacidica specializzata nei granuli secretori della pelle della raganella.

La sequenza di dermorphin (H-Tyr-D-Ala-Phe-Gly-Tyr-Pro-Ser-NH2) differisce nettamente dalle encefaline e dalle endorfine dei mammiferi, essendo priva del tradizionale motivo N-terminale Tyr-Gly-Gly-Phe. Nonostante questa divergenza strutturale, si lega con affinità e selettività eccezionalmente elevate ai recettori oppioidi μ nei modelli di ricerca. Il residuo D-Ala2 è essenziale per questa attività nella ricerca sul legame recettoriale, poiché la sua sostituzione con L-alanina rende il peptide sostanzialmente inattivo a livello del recettore.

Dalla sua scoperta sono stati sintetizzati più di cento analoghi di dermorphin, stabilendo relazioni struttura-attività complete per questa famiglia di peptidi. Questa posizione all'intersezione tra la chimica dei peptidi anfibi, la ricerca sulla segnalazione dei recettori oppioidi e gli studi sul legame dei recettori dei neuropeptidi ha reso dermorphin un composto di riferimento ampiamente utilizzato nei modelli di ricerca di laboratorio sulla farmacologia dei recettori oppioidi.

Dermorphin: struttura e specifiche

Dermorphin nella ricerca di laboratorio

Interazione con il recettore oppioide μ

Dermorphin è studiato come uno degli agonisti del recettore oppioide μ naturali più potenti e selettivi nei modelli di ricerca. Nella ricerca sul legame recettoriale mostra un'elevata affinità per i recettori μ con affinità nettamente inferiore per i sottotipi recettoriali oppioidi δ e κ. Questa selettività ne fa uno strumento di precisione per la ricerca sulla segnalazione dei recettori oppioidi, per gli studi sull'accoppiamento con le proteine G e per le indagini sulle vie intracellulari a valle.

Cascate di segnalazione recettoriale

In seguito all'interazione con il recettore oppioide μ, dermorphin modula la segnalazione accoppiata a Gαi/o nei modelli di ricerca, inclusa l'inibizione dell'attività dell'adenilato ciclasi, la modulazione dell'AMP ciclico intracellulare e l'attivazione dei canali del potassio a rettificazione entrante. Queste cascate sono ampiamente studiate negli studi sul legame dei recettori dei neuropeptidi e nella ricerca sulla segnalazione dei recettori oppioidi.

Stabilità enzimatica tramite D-Ala2

La presenza del residuo D-Ala2 conferisce resistenza alla degradazione da parte delle amminopeptidasi ed endopeptidasi dei mammiferi nei modelli di ricerca, determinando un'interazione prolungata a livello del recettore rispetto ai peptidi oppioidi a L-amminoacidi. Questa proprietà è studiata nella ricerca di laboratorio che esamina come la sostituzione con D-amminoacidi influenzi la stabilità dei peptidi, la ricerca sulla permeabilità della barriera emato-encefalica e la durata dell'occupazione recettoriale nei modelli di ricerca.

Ricerca struttura-attività

Attraverso la modifica sistematica della sequenza di dermorphin, incluse le sostituzioni nelle posizioni 2, 4 e 6, gli studi di troncamento e ulteriori sostituzioni con D-amminoacidi, i ricercatori mappano i determinanti strutturali della selettività per il recettore μ, dell'affinità di legame e dell'efficacia agonista. Il tetrapeptide N-terminale (Tyr-D-Ala-Phe-Gly) è stato identificato nei modelli di ricerca come il requisito di sequenza minimo per l'interazione con il recettore oppioide μ.

Conclusione

Dermorphin è un composto di ricerca eptapeptidico anfibio naturale studiato come agonista dei recettori oppioidi ad alta affinità e μ-selettivo nei modelli di ricerca. L'incorporazione di un residuo di D-alanina in posizione 2, una caratteristica rara tra i peptidi dei vertebrati, gli conferisce una stabilità enzimatica eccezionale e lo distingue strutturalmente da tutti i peptidi oppioidi dei mammiferi. Fungendo da prototipo di una classe distinta di composti di ricerca a base di peptidi oppioidi, dermorphin fornisce un valido strumento di ricerca per la ricerca sulla segnalazione dei recettori oppioidi, per gli studi sul legame dei recettori dei neuropeptidi e per la ricerca sulla struttura-attività dei peptidi nei modelli di ricerca.

Ricostituzione e conservazione

Dermorphin è fornito come polvere liofilizzata in un flaconcino di vetro sigillato. In laboratorio si ricostituisce con acqua batteriostatica, versata lentamente lungo la parete interna del flaconcino e ruotata con delicatezza fino allo scioglimento, senza agitare. Il nostro calcolatore di peptidi calcola la concentrazione per il tuo flaconcino e la guida alla ricostituzione spiega ogni passaggio.

Conserva i flaconcini chiusi in un luogo fresco, asciutto e al riparo dalla luce, congelati a −20 °C per il lungo periodo. Dopo la ricostituzione, tieni la soluzione a 2–8 °C; la nostra guida alla stabilità dei peptidi indica le durate tipiche.

Comprare Dermorphin da Pepcore: spedizione e pagamento

Gli ordini pagati entro le 14:00 CET (dal lunedì al sabato) lasciano il nostro magazzino nei Paesi Bassi lo stesso giorno lavorativo, in un imballaggio discreto e tracciato. La consegna richiede 1–2 giorni lavorativi per Paesi Bassi e Belgio, 2–7 per Germania, Francia, Spagna, Italia e Lussemburgo e 3–8 per il resto dell'UE; Regno Unito, Svizzera e Norvegia 5–10 giorni più dogana. La spedizione costa da 8,49 € ed è gratuita da 250 €: vedi la nostra politica di spedizione.

Per comprare Dermorphin da Pepcore paghi con bonifico SEPA – ti inviamo le nostre coordinate bancarie via e-mail subito dopo l'ordine – oppure in cripto: USDC o USDT su Polygon, USDC su Base o Bitcoin. Nessun account cliente e nessun dato della carta.

Domande frequenti

Riferimenti scientifici

• Montecucchi PC et al. (1981). Amino acid composition and sequence of dermorphin, a novel opiate-like peptide from the skin of Phyllomedusa sauvagei. International Journal of Peptide and Protein Research. PubMed
• Broccardo M et al. (1981). Pharmacological data on dermorphins, a new class of potent opioid peptides from amphibian skin. British Journal of Pharmacology. PubMed
• Lazarus LH et al. (1989). Dermorphin gene sequence peptide with high affinity and selectivity for delta-opioid receptors. The Journal of Biological Chemistry. PubMed
• Erspamer V et al. (1989). Deltorphins: a family of naturally occurring peptides with high affinity and selectivity for delta opioid binding sites. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. PubMed
• Salvadori S et al. (1995). Delta opioidmimetic antagonists: prototypes for designing a new generation of ultraselective opioid peptides. Molecular Medicine. PubMed
• Negri L et al. (2000). Pharmacology of amphibian opiate peptides. Peptides. PubMed

Altri studi: PubMed: Dermorphin

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